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Un viaggio nelle Proteine

Molecole quaternarie cioè costituite da 4 elementi: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Quindi a differenza dagli altri nutrienti (carboidrati e lipidi) le proteine contengono circa il 16% di azoto, ed in alcuni casi quantità minori di zolfo, fosforo, cobalto e ferro. Le proteine sono costituite da amminoacidi così chiamati perche presentano nella molecola un gruppo amminico (NH2) e un gruppo carbossilico (COOH).

Ci sono circa 20 aminoacidi diversi comunemente presenti nei vegetali e negli animali. Una proteina media può contenere 300 o più aminoacidi in una precisa sequenza. Proprio come avviene per l’alfabeto, gli aminoacidi sono come delle “lettere” che possono essere disposte in milioni di modi a creare “parole” e un’intera proteina è un “discorso”. In base alla sequenza con cui vengono combinati gli aminoacidi viene formata una proteina che svolge specifiche funzioni nell’organismo. La forma della molecola è importante poiché spesso determina la funzione della proteina. Ciascuna specie, compreso l’uomo, ha delle proteine specifiche – le proteine dei muscoli dell’uomo sono diverse, ad esempio, da quelle dei muscoli di bovino.

Gli aminoacidi sono classificati come essenziali (aminoacidi indispensabili che non possono essere prodotti durante i processi metabolici dell’organismo e quindi devono essere forniti dalla nostra dieta) e non essenziali (aminoacidi che possono essere prodotti per via endogena nel corpo da altre proteine). Otto aminoacidi sono considerati essenziali per gli adulti (leucina, isoleucina, valina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano e lisina) e nove per i bambini (gli otto elencati più l’istidina). Ultimamente si è avanzata l’ipotesi che anche l’arginina si possa considerare per i bambini un amminoacido essenziale, mentre la glutammina che può essere considerata semi-essenziale in alcune situazioni, come febbre e deficit immunitari.

Il legame fra amminoacidi in seguito al quale si forma la proteina , si chiama legame peptidico ed avviene fra il gruppo COOH di un amminoacido e il gruppo NH2 dell’amminoacido adiacente. I legami peptidici permettono l’unione dei singoli amminoacidi in catene di forma e combinazioni molto diverse: due molecole di amminoacidi formano un dipeptide, tre un tripeptide, tanti amminoacidi un polipeptide.

Digestione delle Proteine

La digestione delle proteine inizia a livello gastrico ad opera delle pepsine (enzimi proteolitici), che sono attive in range di pH fra 2 e 3 e si inattivano per pH superiori a 5. Queste pepsine sono in grado di digerire il collagene,costituente principale del tessuto connettivo intercellulare della carne. Quando il collagene è digerito gli enzimi proteolitici possono meglio attaccare le proteine cellulari.

Le pepsine iniziano solo il processo digestivo e garantiscono solo il 10-20% della digestione proteica La maggior parte della digestione proteica avviene a livello intestinale grazie al succo pancreatico. All’uscita dello stomaco si trovano peptoni e grossi polipeptidi che all’ingresso del duodeno gli enzimi tripsina, chimotripsina, carbossi-polipeptidasi e pro-elastasi. Tripsina e chimotripsina rompono i polipeptidi in piccoli peptidi, la carbossi-polipeptidasi estrae da questi peptidi amminoacidi singoli dal terminale -COOH.

A questo punto della digestione solo una piccola parte delle proteine è digerita in singoli amminoacidi. Molte rimangono sotto forma di dipeptidi, tripeptidi e peptidi più grandi. La digestione dei peptidi avviene ad opera delle peptidasi degli entrociti (cellule) della mucosa duodenale e del digiuno intestinale. La membrana cellulare dei microvilli è ricca di peptidasi (enzimi che rompono il legame peptidico) che protrudono verso l’esterno, dove vengono in contatto con il chimo intestinale.tripeptidi, dipeptidi e amminoacidi singoli, sono trasportati all’interno dell’enterocita dove altri peptidasi spezzano gli ultimi legami peptidici e formare gli amminoacidi che passano nel sangue. Più del 99% del materiale assorbito è costituito da aa. Solo pochissimi tri- e dipeptidi e qualche molecola di piccole proteine passano nel sangue. Queste possono però essere sufficienti a causare serie reazioni immunitarie.



Tipologia delle Proteine

Le proteine possono essere classificate in base al loro valore biologico, che dipende dalla loro composizione in amminoacidi essenziali.

- Proteine ad Alto Valore Biologico, o complete, sono quelle che contengono tutti gli amminoacidi essenziali in quantità opportune ai fini nutrizionali.

- Proteine a Medio Valore Biologico, o parzialmente complete, sono quelle che presentano un contenuto di amminoacidi essenziali non equilibrato in quanto mancano di uno o più di essi.

- Proteine a Basso Valore Biologico, o incomplete, sono quelle carenti in diversi amminoacidi essenziali.



Funzioni delle Proteine nell’organismo

- Funzione Plastica o Strutturale: se i carboidrati e i lipidi sono soprattutto molecole energetiche, il ruolo principale delle proteine è strutturale, cioè servono da materiale di autocostruzione cellulare.

- Funzione Catalizzatrice: molte proteine svolgono una funzione di catalizzatori biologici, cioè attraverso la loro funzione enzimatica velocizzano reazioni biochimiche.

- Funzione Energetica: In condizioni di alimentazione bilanciata e a riposo, le proteine contribuiscono solo per il 2-5% dell’energia totale richiesta dall’organismo. In caso di diete estremamente restrittive o durante il digiuno l’organismo può recuperare energia dalle proteine spingendo sui processi catabolici,l’utilizzo di 1 g di proteine determina la produzione di 4 Kcal.

l Turn-over Proteico e il ciclo Alanina – Glucosio

L’organismo modula la sintesi delle proprie proteine in rapporto alle proprie esigenze. Non tutte le proteine sono prontamente utilizzate a fini energetici, tuttavia le proteine muscolari sono particolarmente instabili. Nei processi catabolici le proteine vengono degradate ad amminoacidie e questi nel fegato perdono l’azoto per azione delle deaminasi, che viene eliminato con l’urea. Il turover proteico in equilibrio consente di avere un bilancio azotato in parità, cioè le entrate e le uscite (proteine) si equivalgono.

Il bilancio diventa positivo quando l’azoto (proteine) introdotto supera l’escrezione, cioè siamo in una fase anabolica (si costruisce più proteine di quante se ne degradino). Questa condizione è tipica dell’accrescimento corporeo nei bambini/ragazzi, durante la gravidanza e durante allenamenti intensi contro resistenza, dove i muscoli promuovono una sintesi proteica particolarmente attiva. Il corpo non predispone depositi proteici come avviene per i grassi nel tessuto adiposo e per i carboidrati come glicogeno muscolare ed epatico.

Ma soggetti che hanno una buona assunzione proteica presentano una maggiore quantità di proteine a livello muscolare ed epatico, di soggetti che assumono una dieta povera di proteine. Quando l’organismo elimina più azoto rispetto a quello che si introduce con le proteine, il bilancio azotato diventa negativo (fase catabolica), il che può essere indice di un possibile impiego anomalo di proteine a fini energetici, con impoverimento del muscolo di quote variabili di amminoacidi. Il bilancio azotato può essere negativo anche quando si assumono proteine in eccesso, ma il corpo deve metabolizzarle a fini energetici, in carenza di nutrienti energetici.

Un allenamento particolarmente intenso può condurre ad un consumo di proteine quando non siano presenti nella dieta sufficiente quantità di carboidrati e/o lipidi.

Gli amminoacidi oltre a fornire energia in carenza di substrati energetici, partecipano un varia misura al metabolismo energetico in rapporto con la richiesta energetica durante l’esercizio fisico. Tuttavia la quantità energetica di derivazione amminoacidica diventa significativa negli esercizi di durata superiore alle 2 ore di elevata intensità o per esercizi blandi ma di durata superiore alle 4 ore.

Durante l’esercizio fisico viene prodotta una certa quantità dell’amminoacido alanina, a partire dal piruvato al quale viene fatto arrivare per transaminazione un gruppo amminico dalla leucina.

L’alanina prodotta a livello muscolare viene deaminata a livello epatico con produzione di glucosio (gluconeogenesi) che arriva al sangue per essere utilizzato energeticamente nei tessuti periferici. Sono più di 30 anni che si sa che in competizioni particolarmente lunghe il glucosio epatico prodotto a partire dall’alanina può coprire il 10% delle richieste energetiche e che la capacità di gluconeogenesi epatica è migliorata dall’allenamento.

Fabbisogno di Proteine

La quantità di proteine da introdurre giornalmente con la dieta per la popolazione sedentaria è di circa 0,8 g/kg di peso corporeo, che spesso viene arrotondato ad 1 g/kg di peso corporeo.
Tuttavia nonostante ci sia ancora una certa discussione intorno al fabbisogno di proteine per chi svolge attività fisica, negli ultimi anni si ritiene che in rapporto al tipo ad all’intensità degli allenamenti e delle competizioni i fabbisogni proteici possono essere rappresentati da quelli espressi in tabella (che presentano un contenuto mediamente inferiore o intorno a 5 g di grassi per 100 g di parte edibile).

FAQ Montana Power

Prof. Fulvio Marzatico
Docente di Alimentazione e Dietetica Laboratorio di Farmacobiochimica Università degli Studi di Pavia.

Consegue la Laurea in Scienze Biologiche nel 1978 presso l’Università di Pavia e dal 1981 è ricercatore presso l’Istituto di Farmacologia, ora Dipartimento di Scienze Fisiologiche e Farmacologiche, Cellulari e Molecolari, Sezione di Farmacologia e Biotecnologie Farmacologiche.

Nel 1989 vince una borsa di studio del CNR per un soggiorno di studio e di ricerca presso il Dipartimento di Neurologia e Neurochirurgia della Università della California di San Francisco (UCSF) per studiare nuove tecniche di indagine sui flussi ematici cerebrali in varie condizioni di stress.

Dal 1995 è componente del comitato scientifico e del consiglio di amministrazione del centro interdisciplinare di Biologia e Medicina dello Sport dell’Università di Pavia. E’ stato Referee per Application Grant Internazionali ed è componente dell’editorial board per il Journal of Sports Medicine and Physical Fitness.

Ha attualmente in affidamento numerosi insegnamenti per il Corso di Laurea di I livello di Scienze Biologiche, per i corsi di Laurea in Educazione Fisica e Tecnica Sportiva (Sede Voghera) ed Educazione Motoria Preventiva e Adattata (Sede Pavia) e per la Laurea Specialistica Interfacoltà in Scienze e Tecniche dello Sport e Gestione delle Attività Motorie e Sportive presso l’Università di Pavia. Dirige il Laboratorio di Farmacobiochimica.
Ha pubblicato 85 lavori su riviste scientifiche con referee ed è autore di 55 publicazioni come atti di congressi nazionali ed internazionali

Le fonti Alimentari di Proteine

Le proteine complete sono presenti soprattutto nella carne , nel pesce, nel pollame , nelle uova e nel latte. Il valore biologico più elevato delle proteine contenute in un alimento (paragonato a 100) è espresso dalle uova,il latte vale circa 85,il manzo magro e il pesce si attestano su un valore di 80, la soia di 70 e il frumento di 60.
Per molti anni si è considerato (in parte a ragione) che un’eccessiva presenza di alimenti proteici di origine animale nella dieta, determinasse un’eccessiva presenza nell’alimentazione di grassi saturi pericolosi per la salute. Questa asserzione oggi può essere in parte sconfessata, sia perché le tecniche di allevamento portano alla produzione di animali con carni meno grasse, ma soprattutto per la presenza di molti alimenti che pur presentando un’ ottimo contenuto proteico, contengono quantità di grassi molto conteute.

34,0g - Bresaola
25,1g - Tonno in salamoia
23,7g - Coniglio, carne magra
22,2g - Tacchino, petto
22,2g - Pollo, petto
22,2g - Prosciutto cotto, magro
21,7g - Cavallo, fettina
20,7g - Vitello, carne magra
19,8g - Orata, surgelata
18,3g - Suino, bistecca
17,0g - Merluzzo
16,9g - Pesce spada
16,0g - Palombo
15,4g - Pesce persico
10,9g - Uovo di gallina, albume

valori riferiti a 100g di parte edibile

Proteine ed Anziani

Il declino neuro-motorio dell’organismo nel corso dell’invecchiamento è legato alla perdita della massa muscolare e della forza: un quadro multifattoriale che prende il nome di sarcopenia.

La sarcopenia inizia a comparire intorno alla quarta decade di vita, portando ad una perdita di massa muscolare del 3-5% entro i 50 anni e successivamente del 1-2% ogni anno. Nei soggetti anziani non allenati il declino della prestazione muscolare è particolarmente evidente con conseguenze che interessano l’autonomia funzionale motoria.
La forza diminuisce di circa il 40% passando dai 30 agli 80 anni e questo è stato correlato direttamente con la perdita della massa muscolare.

L’approccio più razionale da seguire per rallentare il decorso della sarcopenia vede l’abbinamento di un’adeguata nutrizione e di un regolare programma di esercizio fisico. L’allenamento di forza è l’unico in grado di contrastare efficacemente la perdita di massa muscolare, agendo specificamente sulle fibre muscolari di tipo II e producendo risposte anaboliche di adattamento non ottenibili con gli allenamenti aerobici.

Diversamente dal lavoro aerobico, gli esercizi muscolari di forza inducono ipertrofia, aumentando forza e potenza contrattile.
Condizionare l’espressione di forza negli anziani attraverso esercizi e metodologie specifiche ne consente poi l’utilizzo funzionale in varie attività che la richiedono (deambulazione, velocità del passo, spostamento di carichi, ecc).
Programmi di allenamento con i pesi riducono di oltre il 30% il rischio di cadute, modificando significativamente uno degli aspetti che maggiormente caratterizza il quadro di “fragilità” dell’anziano.

L’alimentazione geriatrica deve essere curata enfatizzando soprattutto l’introduzione di nutrienti come proteine, calcio, vitamina D e B, importanti nel trattamento della sarcopenia.
Per le proteine in particolare, negli ultimi anni è stata ipotizzata l’inadeguatezza delle attuali RDA in ragione dell’aumentato catabolismo proteico che comunemente si osserva negli anziani.

Un apporto giornaliero di proteine pari a 0,8 g/Kg di peso corporeo, può produrre un bilancio azotato negativo nei soggetti sedentari e solo marginalmente positivo nei soggetti attivi. Appropriate introduzioni proteiche possono essere comprese fra 1-1.2 g/Kg/die, da adattare in relazione al carico di lavoro.

Di particolare interesse sembra essere anche l’accorgimento di concentrare una buona quantità di proteine giornaliere, in momenti specifici della giornata (Protein Pulse Diet).
I pasti dovrebbero apportare non meno di 30 g di proteine di buona qualità, per esempio 130 g di carne magra che riesce ad apportare circa 30 g di proteine con 10 g di amminoacidi essenziali e quasi 3 g di leucina (amminoacido particolarmente attivo a stimolare la sintesi proteica) può aumentare la sintesi proteica del 50 % anche nelle persone anziane. La strategia della Protein Pulse Diet ha come scopo di permettere di raggiungere una sufficiente concentrazione ematica di amminoacidi, che è una condizione importante per determinare una sufficiente stimolazione della sintesi proteica muscolare.

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